|
影響酶活力的因素：
米契里斯(Michaelis)和門坦(Menten)根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說推導(dǎo)出酶促反應(yīng)速度方程式，即米-門公式(具體參考《環(huán)境工程微生物學(xué)》第四章微生物的生理)。由米門公式可知：酶促反應(yīng)速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。
(1)酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
從米門公式和酶濃度與酶促反應(yīng)速度的關(guān)系圖解可以看出：酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實上，當(dāng)酶濃度很高時，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸趨向平緩。根據(jù)分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所致。
(2)溫度對酶促反應(yīng)速度的影響
各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強，酶促反應(yīng)速度最大。在適宜的溫度范圍內(nèi)，溫度每升高10℃，酶促反應(yīng)速度可以相應(yīng)提高1～2倍。不同生物體內(nèi)酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產(chǎn)氣桿菌等體內(nèi)的葡萄糖異構(gòu)酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型淀粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩(wěn)定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應(yīng)速度。
最適溫度在60℃以下的酶，當(dāng)溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發(fā)生不可逆變性；當(dāng)溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
所以，人在發(fā)燒時，不想吃東西。
(3)底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響
在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成中間產(chǎn)物后，即使在增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度也不會增加，酶促反應(yīng)速度也不增加。
還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應(yīng)速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應(yīng)速度就大。
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應(yīng)速度并沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應(yīng)速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產(chǎn)物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應(yīng)速度。
(4)pH對酶促反應(yīng)速度的影響
酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。主要表現(xiàn)在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩(wěn)定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環(huán)境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環(huán)境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。
(5)激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響
能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多，有①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r，才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪呋钚浴?/span>
(6)抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響
能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
對酶促反應(yīng)的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應(yīng)速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復(fù)酶的活性。與底物結(jié)構(gòu)類似的物質(zhì)稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結(jié)合后，底物仍可與酶活性中心結(jié)合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結(jié)合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑。
有的物質(zhì)既可作為一種酶的抑制劑，又可作為另一種酶的激活劑。
|
